imunoglobulin

BAB I

(PENDAHULUAN)

1.1  Latar Belakang

Immunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang sering menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel B atau lebih spesifik lagi sel plasma. Di dalam tubuhmanusia juga terbagi menjadi beberapa macam imunoglobulin atau antibodi. nAntibodi atau Immunoglobulin merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Fungsinya adalah merespon antigen yang dihasilkan oleh mikroorganisme parasit yang masuk ke dalam tubuh mahluk hidup. Fungsinya sangat spesifik dan hanya merespon terhadap antigen-antigen tertentu saja.

1.2  Tujuan

Untuk mengetahui dan memahami immunoglobulin beserta setrukturnya dan mengetahui asuhan keperawatan terhadap berbagai macam penyakit yang berkaitan dengan immunoglobulin.

1.3  Manfaat

Dapat mengetahui dan memahami pengertian, fungsi dan macam -macam imunoglobulin atau antibodi

1.4  Sistematika

Judul

Kata Pengantar

Daftar Isi

BAB I (Pendahuluan)

a.         Latar Belakang

b.         Tujuan

c.         Manfaat

d.        Sistematika

BAB II (Tinjauan Teori)

BAB III ( Penutup)

a.         Kesimpulan

b.         Saran

Daftar Pustaka

BAB II

(TINJAUAN TEORI)

2.1 Pengertian Imunoglobulin atau antibodi

Imunoglobulin adalah golongan protein yang berfungsi sebagai antibodi. Bila individu terkontaminasi dengan antigen, terjadi produksi imunoglobulin (antiboodi), dan dengan kontaminasi yang lebih jauh dengan antigen yang sama akan terbentuk kekebalan. Antibodi adalah sekelompok substansi protein yang diproduksi karena adanya pajanan antigen terhadap limfosit. Antibodi bisa juga disebut sebagai imunoglobulin (Ig). Immunoglobulin juga merupakan senyawa protein yang digunakan untuk melawan kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang sama, terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel B atau lebih spesifik lagi sel plasma.

Antibodi atau Immunoglobulin merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Fungsinya adalah merespon antigen yang dihasilkan oleh mikroorganisme parasit yang masuk ke dalam tubuh mahluk hidup. Fungsinya sangat spesifik dan hanya merespon terhadap antigen-antigen tertentu saja.

2.2 Fungsi Immunoglobulin atau Antibodi

1.      Meningkatkan antigen secara spesifik.

2.      Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati.

3.      Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur.

4.      Memberi aktifitas antibody dalam  karena gamaglobulin mengandung sebagian besar antibody jaringan  serum.

5.      Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera.

2.3 Struktur Imunoglobulin

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai : 

·       H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000

·       rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.

Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.

Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus plasenta.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen.

2.4 Macam-macam imunoglobulin dan pemeriksaannya

Imunitas ini terdiri dari 6 jenis, yaitu : IgG, IgM, IgE, IgA, IgD, IgF Berikut deskripsinya :

1.     Imunoglobulin A (IgA),

Merupakan jenis Ig terbanyak kedua pada tubuh, yang ditemukan dalam konsentrasi tinggi pada selaput lendir, terutama lapisan saluran pernapasan dan saluran pencernaan, serta dalam saliva dan air mata. IgA berfungsi untuk melindungi mukosa membran dan virus dan bakteri. IgA tidak melewati plasenta mereka yang menderita defisiensi IgA tidak melewati plasenta. Mereka yang menderita defisiensi IgA bawaaan cenderung mengalami penyakit autoimun. Antibodi IgA melindungi permukaan tubuh yang terkena zat asing dari luar. Jenis antibodi ini juga ditemukan di air mata, dan darah. Sekitar 10% sampai 15% dari antibodi di dalam tubuh adalah antibodi IgA. Sejumlah kecil orang tidak membuat antibodi IgA. IgA mempunyai 2 subkelas, yaitu IgA1 dan IgA2.

Pemeriksaan imunoglobulin A ( IgA ) merupakan sekretori utama yang berperan penting dalam imunitas mukosal, dan tidak memfiksasi komplemen,serta tidak melewati plasenta. Manfaat Pemeriksaan: Mengevaluasi imunitas humoral, mendiagnosa dan memantau terapi pada IgA myeloma, mengevaluasi anafilaksis yang terkait dengan transfusi darah dan komponen darah.

2.      Immunoglobulin G (IgG).  

IgG terbentuk akibat kontaminasi sekunder terhadap antigen asing dan bertanggung jawab terhadap aktivitas antivirus dan antibakteri. Antibodi ini melewati plasenta dan memberikan kekebalan awal bagi bayi baru lahir.

 IgG merupakan jenis Ig terbanyak pada tubuh. IgG mempunyai 4 subkelas, yaitu IgG1, IgG2, IgG3, dan IgG4. Jenis antibodi yang paling melimpah, ditemukan di semua cairan tubuh dan melindungi terhadap infeksi bakteri dan virus. IgG merupakan 75% dari serum immunoglobulin pada manusia.

IgG selalu tersedia untuk membantu menangkal infeksi dan juga siap untuk mereproduksi dan menyerang ketika zat-zat asing memasuki tubuh. Kehadiran IgG dalam serum darah biasanya mengindikasi infeksi baru atau remote. IgG paling umum sekitar 3 minggu setelah infeksi dimulai. IgG dibagi menjadi empat subklas yang berbeda dari IgG1 sampai IgG4. IgG biasanya ditemukan pada ASI pertama kali keluar. IgG dapat menangkal bakteri pathogen misal : virus, bakteri dan jamur. 

Pemeriksaan IgG adalah pengukuran kuantisasi imunoglobulin G dalam darah. IgG merupakan imunoglobulin tipe utama yang konsentrasinya tertinggi di dalam darah. Peningkatan konsentrasi IgG dalam darah dapat terlihat ketika terjadi inflamasi kronik dan penyakit autoimun.
Manfaat Pemeriksaan : Mengevaluasi imunitas humoral, diagnosis dan pemantauan terapi IgG myeloma; mengevaluasi pasien (termasuk anak-anak dan pasien limfoma) yang cenderung mengalami infeksi; deteksi, evaluasi dan follow up pasien dengan berbagai kondisi imunodefisiensi dan sindrom hiperIgM (di mana konsentrasi IgG menurun).

3.      Imunoglobulin D (IgD)

Terdapat dalam jumlah sangat kecil dalam serum. IgD adalah antibodi paling sedikit dipahami. Baru-baru ini, IgD ditemukan untuk mengikat basofil dan sel mast dan mengaktifkan sel-sel untuk menghasilkan faktor antimikroba untuk berpartisipasi dalam pertahanan kekebalan tubuh (pernafasan) pada manusia. Ig ini juga berada pada permukaan sel B sebagai reseptor antigen, namun tidak dapat mengikat komplemen.

4.    Imunoglobulin E (IgE)

Merupakan jenis Ig yang paling sedikit pada tubuh. Ig ini berfungsi sebagai mediator pelepasan histamin sebagai respon alergi (ketika sistem kekebalan tubuh bereaksi berlebihan terhadap antigen lingkungan seperti serbuk sari atau bulu hewan peliharaan).  Hal ini ditemukan di paru-paru, kulit, dan selaput lendir. IgE menigkat selama reaksi alergi dan anafilaksis.

Pemeriksaan IgE spesifik menggunakan Radioallergosorbent test (RAST) lebih praktis daripada test tusuk kulit.. Ketika seseorang mempunyai riwayat alergi makanan dan pemeriksaan IgE untuk makanan tersebut positif, maka tindakan pertama yang perlu dilakukan adalah menghindari makanan tersebut.

5.   Imunoglobulin M (IgM).              

adalah antibodi terbesar. IgM ditemukan dalam darah dan cairan getah bening dan merupakan jenis pertama dari antibodi yang dibuat sebagai respons terhadap infeksi. Antibodi IgM di produksi dalam 48-72 jam setelah antigen masuk ke tubuh dan bertanggung jawab pada kekebalan primer. IgM tidak melewati plasenta. Di produksi pada awal kehidupan, setelah 9bulan. IgM juga menyebabkan sel-sel lain dalam sistem kekebalan tubuh untuk menghancurkan zat asing. Antibodi IgM berkisar antara 5% sampai 10% dari semua antibodi dalam tubuh. IgM terutama bertanggung jawab untuk penggumpalan. Imunoglobulin M (IgM) juga merupakan jenis Ig yang paling baik dalam mengikat komplemen karena strukturnya yang pentamer. Ig ini disekresi pada tahap awal respon sel plasma sehingga berada pada permukaan sel B sebagai reseptor antigen.

Pemeriksaan IgM adalah pengukuran kuantisasi imunoglobulin M dalam darah. Molekul IgM penting sebagai rheumatoid factor, cold agglutinin dan sebagai isoagglutinin. Konsentrasi IgM dapat meningkat pada sirosis biliari primer dengan konsentrasi serum alkalin fosfatase yang tinggi dan antibodi antimikrobial.

Manfaat Pemeriksaan : Mengevaluasi imunitas humoral; diagnosis dan pemantauan terapi makroglobulinemia dari Waldenstrom dan neoplasma limfoid, serta limfoplasmasitik; diagnosis diferensial yang meliputi myeloma sel plasma dan makroglobulinemia esensial; mengevaluasi infeksi in utero atau infeksi akut; dan defisiensi IgM dikaitkan dengan infeksi gram negatif.

6.    Imunoglobulin F (ab) dan F (ab ') 2 fragmen

F (ab) fragmen adalah struktur antibodi yang masih mengikat antigen tetapi monovalen tanpa bagian Fc. Antibodi dicerna oleh enzim papain menghasilkan dua F (ab) fragmen dari sekitar 50 kDa masing-masing dan fragmen Fc.  Sebaliknya, antibodi F (ab ') ₂ fragmen yang dihasilkan oleh pepsin pencernaan antibodi IgG untuk menghapus seluruh sebagian besar wilayah Fc sementara meninggalkan utuh beberapa daerah sendi. F (ab ') ₂ fragmen memiliki dua F (ab) bagian antigen-mengikat dihubungkan bersama oleh ikatan disulfida, dan oleh karena itu divalen dengan berat molekul sekitar 110 kDa.

2.5 fungsi dan sifat masing masing  imunoglobulin

1. Imunoglobulin G ( Ig G) disebut juga rantai – γ (gamma)

Tiap molekul IgG terdiri atas dua rantai L dan dua rantai H yang dihubungkan oleh ikatan disulfida (rumus molekul H₂L₂). Oleh karena itu imunoglobulin ini mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik, meka disebut divalen. IgG merupakan antibodi dominan pada respon sekunder dan menyusun pertahanan yang penting melawan bakteti dan virus. Ini merupakan satu-satunya antibodi yang mampu melintasi plasenta,oleh karena itu merupakan imunoglobulin yang paling banyak ditemukan pada bayi yang baru lahir.

Immunoglobulin ini yang paling banyak di dalam tubuh, dihasilkan dalam jumlah besar ketika tubuh terpajan ulang ke antigen yang sama. Ia memberikan proteksi utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu setelah lahir karena IgG mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan melalui cairan kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya kekebalan. IgG lebih mudah menyebar ke dalam celah-celah ekstravaskuler dan mempunyai peranan utama menetralisis toksin kuman dan melekat pada kuman sebagai persiapan fagosistosis serta memicu kerja system komplemen. Dikenal 4 subklas yang disebut IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada rantai berat (H) yang disebut 1, 2, 3 dan 4.

2.  Imunoglobulin A ( Ig A) disebut juga rantai –α (alpha).

Merupakan imunoglobulin utama pada hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata serta sekresi traktus respiratorius, intestinal dan genital. Imunoglobulin ini melindungi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Tiap molekul IgA terdiri atas dua unit H₂L₂ dan satu molekul terdidi atas rantai J dan komponen sekresi, molekul yang disebut terakhir merupakan protein yang diturunkan dari celah reseptor poli-Ig. Reseptor ini mengikat dimer IgA dan mempermudah transpornya melintasi epitel mukosa. Beberapa bakteri (misalnya neisseria) dapat merusak IgA1 dengan cara menghasilkan protase sehingga menghalangi imunitas yang diperantarai antibodi pada permukaan mukosa

IgA dihasilkan paling banyak dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat kombinasi dengan suatu zat protein khusus, disebut secretory component, oleh sel-sel dalam membrane mukosa. Imunoglobin yang dikeluarkan secara selektif di dalam sekresi air ludah, keringat, air mata, lendir hidung, kolostrum, sekresi saluran pernapasan dan sekresi saluran pencernaan. IgA yang keluar dengan sekret juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma. Kehadirannya dalam kolostrum (air susu pertama keluar pada mamalia yang menyusui) membantu melindungi bayi dari infeksi gastrointestinal. Fungsi utama IgA adalah untuk mencegah perlautan virus dan bakteri ke permukaan epitel. Fungsi IgA setelah bergabung dengan antigen pada mikroorganisme mungkin dalam pencegahan melekatnya mikroorganisme pada sel mukosa.

3.  Imunoglobulin M ( Ig M) disebut juga rantai –µ (mu)

IgM adalah antibodi pertama yang bersirkulasi sebagai respons terhadap pemaparan awal ke suatu antigen. Konsentrasinya dalam darah menurun secara cepat. Hal ini secara diagnostik bermanfaat karena kehadiran IgM umumnya mengindikasikan adanya infeksi baru oleh pathogen yang menyebabkan pembentukannya. IgM terdiri dari lima monomer yang tersusun dalam struktur pentamer. IgM berfungsi sebagai reseptor permukaan sel B untuk tempat antigen melekat dan disekresikan dalam tahap-tahap awal respons sel plasma. IgM sangat efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, dan karena timbulnya cepat setelah infeksi dan tetap tinggal dalam darah maka IgM merupakan daya tahan tubuh penting pada bakterimia.

Ini merupakan imunoglobulin yang efisien dalam proses aglutinasi fiksasikomplemen dan reaksi antigen-antibodi lainnya serta penting juga dalam menjadi pertahanan dalam melawan bakteri dan virus. Karena interaksi imunoglobulin ini dengan antigen dapat melibatkan semua tempat pengikatan antigen tersebut, maka imunonoglobulin ini mempunyai tingkat afinitas yang paling tinggi dibandingkan dengan semua imunoglobulin lainnya.

4.  Imunoglobulin D ( Ig D) disebut juga rantai –δ (delta)

Imunoglobulin ini tidak mengaktifkan system komplemen dan tidak dapat menembus plasenta. IgD terutama ditemukan pada permukaan sel B, yang kemungkinan berfungsi sebagai suatu reseptor antigen yang diperlukan untuk memulai diferensiasi sel-sel B menjadi plasma dan sel B memori. Ini juga terjadi pada beberapa sel leukemia limfatik. Di dalam serum immunoglobulin ini hanya terdapat dalam jumlah sedikit.

5.  Imunoglobulin E ( Ig E) disebut juga rantai –ε (epsilon)

Dihasilkan pada saat respon alergi seperti asma dan biduran. Peranan IgE belum terlalu jelas. Di dalam serum, konsentrasinya sangat rendah, tetapi kadarnya akan naik jika terkena infeksi parasit tertentu, terutama yang disebabkan oleh cacing. IgE berukuran sedikit lebih besar dibandingkan dengan molekul IgG dan hanya mewakili sebagian kecil dari total antibodi dalam darah. Daerah ekor berikatan dengan reseptor pada sel mast dan basofil dan, ketika dipicu oleh antigen, menyebabkan sel-sel itu membebaskan histamine dan zat kimia lain yang menyebabkan reaksi alergi.

Regio Fc dari IgE terikat pada reseptor pada permukaan sel mast dan basofil. IgE yang terikat ini bertindak sebagai reseptor antigen yang menstimulasi produksinya sehingga terbentuk kompleks antigen-antibodi yang memicu terjadinya respon alergi tipe cepat (anafilaksis) melalui pelepasan mediator. Pada orang dengan hipersensivitas alergi yang diperantarai antibodi tersebut, IgE meningkat dengan cepat dan IgE dapat terdapat pada sekresi eksternal. IgE serum juga meningkat secara tipikal selama infeksi cacing.

Struktur dan fungsi IgG dapat dipecah oleh enzim pepsin dan papain menjadi beberapa fragmen yang mempunyai sifat biologi yang khas. Perlakuan dengan pepsin dapat memisahkan Fab2 dari daerah persambungan hinge (engsel). Karena Fab2 adalah merupakan molekul bivalen sehingga ia dapat mempresipitasi antigen. Enzim papain dapat memutus daerah hinge diantara CH1 dan CH2 untuk membentuk dua fragmen yang identik dan dapat bertahan dengan reaksi antigen-antibodi dan juga satu non-antigen-antibodi fragmen yaitu daerah fragmen kristalisabel (Fc). Bagian Fc ini adalah glikosilat yang mempunyai banyak fungsi efektor (yaitu: binding komplemen, binding dengan sel reseptor pada makrofag dan monosit dan sebagainya) dan dapat digunakan untuk membedakan satu klas antibodi dengan lainnya.

Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin

Nama (WHO)	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
Angka sedimentasi	7S	7S,9S, 11S*	19S	7S	8S
Berat molekul	150.000	160.000 dan dimmer	900.000	185.000	200.000
Jumlah unit 4-peptida dasar	1	1, 2*	5	1	1
Rantai berat (H)	Γ	Α	μ	Δ	ε
Rantai ringan	κ, λ	κ, λ	κ, λ	κ, λ	κ, λ
Susunan molekul	γ2κ2 γ2κ2	(α2κ2)1-2 (α2λ2) 1-2 (α2κ2) 2S* (α2λ2) 2S*	(μ2κ2)5 (μ2λ2)5	δ2κ2 δ2λ 2 (?)	ε 2κ2 ε2λ 2
Valensi untuk mengikat antigen	2	2, 4	10	2	2
Konsentrasi serum normal (mg/ml)	8-16	1,4-4	0,5-2	0-0,4	17-450 **
% imunoglobulin total	80	13	6	0-1	0,002
% karbohidrat	3	8	12	13	12

* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S

** = 1ng = 10^-9 g

Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia

	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
Sifat utama	Ig terbanyak dalam cairan tubuh	Ig utama dalam sekresi	Aglutinin efektif produksi dini reaksi imun	Terdapat pada permukaan limfosit bayi	Timbul pada infeksi parasit, penyebab atopic allergy
Ikatan komplemen	+	-	+	-	-
Tembus plasenta	+	-	-	-	-
Melekat pada mast cell dan sel basofil	-	-	-	-	+
Daya pelekatan pada makrofag	+	+/-	-	-	-

6.      Imunoglobulin F

Keuntungan menggunakan fragmen antibodi sekunder

Menggunakan fragmen antibodi sekunder khusus untuk antibodi primer dapat memberikan hasil yang lebih baik, terutama dalam aplikasi IHC.

F (ab) dan F (ab ') ₂ antibodi fragmen menghilangkan non-spesifik mengikat antara Fc bagian antibodi dan reseptor Fc pada sel (seperti makrofag, sel dendritik, neutrofil, sel NK dan sel B) dan menembus jaringan lebih efisien karena dengan ukuran yang lebih kecil. Sebagai antibodi fragmen tidak memiliki bagian Fc, mereka tidak mengganggu anti-Fc deteksi antibodi dimediasi.

Memilih F (ab) fragmen

1.         Monovalen fragmen antibodi (F (ab) fragmen) adalah alat yang kuat untuk memblokir latar belakang dari antibodi primer mengikat dan dalam percobaan pewarnaan ganda.

2.         F (ab) fragmen digunakan untuk memblokir imunoglobulin endogen pada sel, jaringan dan imunoglobulin terbuka di beberapa percobaan pelabelan menggunakan antibodi primer dari spesies yang sama.

3.         Setelah langkah memblokir dengan serum normal, kami sarankan inkubasi F (ab) fragmen lebih untuk memblokir imunoglobulin endogen di IHC. Antibodi ini tidak dianjurkan untuk memblokir imunoglobulin di WB dan ELISA.

Memilih F (ab ') ₂ fragmen

1.         Fragmen antibodi divalen (F (ab ') ₂ fragmen) lebih kecil dari seluruh molekul IgG dan memungkinkan penetrasi yang lebih baik ke dalam jaringan sehingga faciliting pengakuan antigen yang lebih baik di Posyandu. Penggunaan F (ab ') ₂ fragmen juga menghindari tidak spesifik mengikat reseptor Fc pada sel-sel hidup atau Protein A / G.

2.         F (ab ') ₂ fragmen tidak direkomendasikan untuk memblokir karena mereka memiliki dua situs pengikatan yang tersedia untuk menangkap antibodi primer diperkenalkan kemudian. Namun, sebagai lawan F (ab) fragmen, F (ab ') ₂ fragmen dapat baik mengikat dan mengendapkan antigen berkat situs mengikat mereka dua. Sebaiknya gunakan serum normal dengan antibodi ini untuk mencegah mengikat reseptor Fc.

2.6 Masalah masalah klinis

1.IgG: Penurunan kadar (leukemia limfatik, Agammaglobulin, Preeklamsia, Amiloidosis)

Peningkatan kadar (infeksi (semua tipe), Malnutrisi berat, infeksi granulomatos berat, hiperimunisasi, penyakit hepar, demam rematik, sarkoidosis)

2.IgA: penurunan kadar (Leukemia limfostik, Aggammaglobulinemia malignansi)

Peningkatan kadar (gangguan autoimun, demam rematik, infeksi kronik, penyakit hepar,)

3.IgM: Penurunan kadar (Leukemia limfositik, Agammaglobulinemia, Amiloidosis)

Peningkatan kadar (Limfosarkoma, Brucellosis, Tripanosomiasis, Mononukleosis infeksius, Virus rubella pada bayi baru lahir)

4.    IgE: Penurunan kadar –

Peningkatan kadar (reaksi alergi (asma), sensivitas kulit, dan antitoksin tetanus, gamma globulin)

5.    IgD: Penurunan kadar –

Peningkatan kadar ( Infeksi kronis, myelomas IgD )

6.    IgF : Untuk Pengobatan Imunoterapi Pasif Dalam Kasus Pasca Pajanan Atau Dicurigai Pasca Paparan Virus Avian Influenza H5N1

2.7 Prosedur pemeriksaan imunoglobulin

1. ambil darah vena 5 ml dan masukan ke dalam tabung bertutup merah.

2. tuliskan dalam slip laboratorium jika klien mendapat vaksinasi atau imunisasi (termasuk toksoid)6 bulan sebelumnya: transfusi darah : gamma globulin, antitoksin tetanusdalam 6 minggu sebelumnya.

3. tidak perlu pembatasan makan dan cairan. Beberapa laboratorium menganjurkan untuk pembatasan makan dan cairan selama 12 jam sebelum pemeriksaan.

Selain diatas ada juga pemeriksaan lain yang di tunjukan untuk test Alergi imunoglobulin E

a.    Tes tusuk kulit (skin-prick)

Tes ini paling cepat dan umum dilakukan. Sangat aman dan jarang terjadi penyimpangan. Dengan tes ini, beberapa alergen dapat diuji. Tes dilakukan di bagian dalam lengan bawah atau punggung. Bagian yang akan dites diberi tanda dengan pena dan ditetesi dengan ekstrak alergen yang dipilih. Kemudian permukaan kulit yang ditetesi alergen ditusuk dengan alat steril. Jika terjadi pembengkakan, berarti zat tersebut merupakan alergen bagi Anda.

b.         Tes tempel (patch testing)

Tes dilakukan pada kulit punggung yang bersih. Alergen dalam konsentrasi tertentu dicampur dengan parafin putih dan lembut -untuk memudahkan menembus kulit. Campuran itu dioleskan pada cakram sebesar uang logam, lalu cakram ditempelkan pada kulit, ditutup plester,  dan dibiarkan selama 48 jam. Jika pada kulit terjadi kemerahan, pembengkakan, atau melepuh, Anda pun tahu elergen Anda.

2.8 Nilai nilai rujukan

Nilai nilai mungkin berbeda dari institusi – institusi satu dengan yang lainnya:

	Total Ig	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
	(99%; mg/dL)	(80%; mg/dL)	(15%; mg/dL)	(4%; mg/dL)	(0,2% mg/dL)	(0,0002; U/mL)
Dewasa	900-2.200	650-1.700	70-400	40-350	0-8	<40
					(IgE 0-120mg/dL)
6-16 th	800-1.700	700-1.650	80-230	45-260		<62
4-6 th	700-1.700	50-1.500	50-175	22-100		<25
1-3 th	400-1.500	300-1.400	20-150	40-230		<10
6 bln	225-1.200	200-1.100	10-90	10-80
3 bln	325-750	275-750	5-55	15-70
Bayi baru lahir	650-1.450	700-1.480	0-12	5-30

BAB III

(PENUTUP)

6.1    Kesimpulan

     Antibodi atau Immunoglobulin merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Fungsinya adalah merespon antigen yang dihasilkan oleh mikroorganisme parasit yang masuk ke dalam tubuh mahluk hidup. Fungsinya sangat spesifik dan hanya merespon terhadap antigen-antigen tertentu saja.

6.2    Saran

Seorang mahasiswa keperawatan harus mengetahui dan memahami immunoglobulin beserta setrukturnya agar dapat membuat  asuhan keperawatan terhadap berbagai macam penyakit yang berkaitan dengan immunoglobulin.